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Biochimie Acides Aminés, Peptides et Protéines

α amin és • Les acides aminés comprennent tous, 1 ou 2 carbones asymétriques: ce sont des molécules chirales, à l’exception de la glycine • L’atome de carbone asymétriques appelé centre de la chiralité est lié à quatre substituant différents donc substitué asymétriquement • Il existe 2 stéréo -isomères de configuration différentes – D-acide aminé et L


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UE1 : Biomolécules (1) : Acides aminés et protéines

Coloration et absorption de la lumière • Les solutions d’acides aminés sont incolores • La plupart des AA absorbent à une λ < 230 nm • Les AA aromatiques absorbent vers 280 nm (ultraviolet) – - Utile pour repérer la présence de protéines – - Le tryptophane est fluorescent 240 nm 260 nm 280 nm Longueur d’onde Absorbance Phe

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Structure et propriétés des acides aminés

protéines 1) Les acides α-aminés Les acides aminés sont des molécules bifonctionnelles qui possèdent une fonction amine et une fonction acide carboxylique (cette dernière fonction étant portée par l’atome dénommé carbone α ) Dans le cas particulier des acides α-aminés, la fonction amine est également portée par le carbone α Il existe 20 acides aminés naturels et chaque


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LES ACIDES AMIN S ET LES PROT INES - CanalBlog

LES ACIDES AMINÉS ET LES PROTÉINES A- LES PROPRIÉTÉS ACIDO-BASIQUES DES ACIDES AMINÉS ET DES PEPTIDES 1 Dosage des acides aminés On dose une solution d’un acide aminé par NaOH N/10 et par HCl N/10 La prise d'essai est de 20 mL et la courbe de dosage est donnée ci-dessous 1°) Calculer le titre de la solution d'acide aminé 2°) Donner les valeurs des pK A de l'acide


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Chapitre 1 Les acides aminés : Structures

Les acides aminés: Définition • Acides organiques contenant un groupement amine • Les plus communs des acides aminés sont les acides -aminés • Les plus communs des acides -aminés sont ceux de la série L • Seulement 21 acides -aminés L sont utilisés pour produire les protéines (il existe un 22ème, la pyrolysine, chez les bactéries


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Les acides aminés Pr JL Carré 2020

• AA acides (Asp et Glu) et leurs dérivés amides (Asn et Gln) • AA basiques : Lys, Arg et His (6 atomes de C) • AA hydroxylés : Ser et Thr • AA soufrés : Cys et Met • AA aromatiques : Phe, Tyr et Trp • cas particulier de la Proline = pas de NH 2 libre, fonction amine II intégrée dans un cycle Classification (biochimique) basée sur la structure et les fonctions Classification


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Les bases moléculaires et cellulaires de la vie

Acides amin és • Unitéde base de la fabrication des protéines (ce sont les briques) • L’ADN contient l’information pour assembler des AA sp écifiques (C ’est ça qui est cod é) • Longue cha îne d ’AA = une protéine Rôle des prot éines – 1 Résistance des tissus • kératine : cheveux, ongles, corne, sabots, peau • collag ène : tendons, cartilage, os, peau et


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Pr sentationCOURSPAES090910 - Copie

* 20 acides aminés participant àla constitution des peptides et protéines Acides Aminés Acides aminés àchaîne hydrocarbonée Glycine ouGly R = H Alanine ouAla R = -CH 3 CH 3 Valine ou Val R = -CH-CH 3 CH 3 Leucine ou Leu R = -CH 2-CH -CH 3 Isoleucine ou Ile R = -CH –CH 2-CH 3 CH 3 Acides Aminés * AA àfonction alcool –OH Sérine ouSer R = -CH 2-OH Thréonine ouThr R = -CHOH-CH 3


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LES MÉTHODES D’ÉLECTROPHORESE : L’ESSENTIEL

Séparation des petites molécules (acides amin és ou petits peptides) (peu utilis ée de nos jours) Milieu basique: protéines charg ées (-) - application champ électrique ÉLECTROPHORÈSE SUR PAPIER ET ACETATE DE CELLULOSE Dépôts échantillons pH = 9 2 - extrémités des bandes plongées dans tampon d ’électrophorèse conducteur (pH = 9 2) albumine globulines Ligne de dépôt Ind


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Dynamique de repliement des protéines étudiées par

du grec cheir qui signifie « main » Les acides amin´es, qui contiennent un atome de carbone asym´etrique 1 sont ´egalement des mod`eles d’objets chiraux : Fig 1 1: Exemples d’objets chiraux : la main (`a gauche) et les acides amin´es (`a droite) Ces objets chiraux peuvent exister sous deux formes, images l’une de l’autre dans un


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Biochimie Acides Aminés, Peptides et Protéines

α amin és • Les acides aminés comprennent tous, 1 ou 2 carbones asymétriques: ce sont des molécules chirales, à l’exception de la glycine • L’atome de carbone asymétriques appelé centre de la chiralité est lié à quatre substituant différents donc substitué asymétriquement • Il existe 2 stéréo -isomères de configuration différentes – D-acide aminé et L


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Chapitre 1 Les acides aminés : Structures

Les acides aminés: Définition • Acides organiques contenant un groupement amine • Les plus communs des acides aminés sont les acides -aminés • Les plus communs des acides -aminés sont ceux de la série L • Seulement 21 acides -aminés L sont utilisés pour produire les protéines (il existe un 22ème, la pyrolysine, chez les bactéries


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Les acides aminés Pr JL Carré 2020

• AA acides (Asp et Glu) et leurs dérivés amides (Asn et Gln) • AA basiques : Lys, Arg et His (6 atomes de C) • AA hydroxylés : Ser et Thr • AA soufrés : Cys et Met • AA aromatiques : Phe, Tyr et Trp • cas particulier de la Proline = pas de NH 2 libre, fonction amine II intégrée dans un cycle Classification (biochimique) basée sur la structure et les fonctions Classification


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Acides amin és • Unitéde base de la fabrication des protéines (ce sont les briques) • L’ADN contient l’information pour assembler des AA sp écifiques (C ’est ça qui est cod é) • Longue cha îne d ’AA = une protéine Rôle des prot éines – 1 Résistance des tissus • kératine : cheveux, ongles, corne, sabots, peau • collag ène : tendons, cartilage, os, peau et


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* 20 acides aminés participant àla constitution des peptides et protéines Acides Aminés Acides aminés àchaîne hydrocarbonée Glycine ouGly R = H Alanine ouAla R = -CH 3 CH 3 Valine ou Val R = -CH-CH 3 CH 3 Leucine ou Leu R = -CH 2-CH -CH 3 Isoleucine ou Ile R = -CH –CH 2-CH 3 CH 3 Acides Aminés * AA àfonction alcool –OH Sérine ouSer R = -CH 2-OH Thréonine ouThr R = -CHOH-CH 3


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absorption des acides aminés protéines





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  3. 1 ou 2 carbones asymétriques: ce sont des molécules chirales
  4. à l’exception de la glycine • L’atome de carbone asymétriques appelé centre de la chiralité est lié à quatre substituant différents donc substitué asymétriquement • Il existe 2 stéréo -isomères de configuration différentes – D-acide aminé et L


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    UE1 : Biomolécules (1) : Acides aminés et protéines

    Coloration et absorption de la lumière • Les solutions d’acides aminés sont incolores • La plupart des AA absorbent à une λ < 230 nm • Les AA aromatiques absorbent vers 280 nm (ultraviolet) – - Utile pour repérer la présence de protéines – - Le tryptophane est fluorescent 240 nm 260 nm 280 nm Longueur d’onde Absorbance Phe

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    97711);" style="color:blue;cursor:pointer;font-size:1.1em;">PDF

    Structure et propriétés des acides aminés

    protéines 1) Les acides α-aminés Les acides aminés sont des molécules bifonctionnelles qui possèdent une fonction amine et une fonction acide carboxylique (cette dernière fonction étant portée par l’atome dénommé carbone α ) Dans le cas particulier des acides α-aminés
  5. la fonction amine est également portée par le carbone α Il existe 20 acides aminés naturels et chaque


    69214);" style="color:blue;cursor:pointer;font-size:1.1em;">PDF

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    LES ACIDES AMINÉS ET LES PROTÉINES A- LES PROPRIÉTÉS ACIDO-BASIQUES DES ACIDES AMINÉS ET DES PEPTIDES 1 Dosage des acides aminés On dose une solution d’un acide aminé par NaOH N/10 et par HCl N/10 La prise d'essai est de 20 mL et la courbe de dosage est donnée ci-dessous 1°) Calculer le titre de la solution d'acide aminé 2°) Donner les valeurs des pK A de l'acide


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  6. la pyrolysine
  7. chez les bactéries


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    Les acides aminés Pr JL Carré 2020

    • AA acides (Asp et Glu) et leurs dérivés amides (Asn et Gln) • AA basiques : Lys
  8. Arg et His (6 atomes de C) • AA hydroxylés : Ser et Thr • AA soufrés : Cys et Met • AA aromatiques : Phe
  9. Tyr et Trp • cas particulier de la Proline = pas de NH 2 libre
  10. fonction amine II intégrée dans un cycle Classification (biochimique) basée sur la structure et les fonctions Classification


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  11. ongles
  12. corne
  13. sabots
  14. peau • collag ène : tendons
  15. cartilage
  16. peau et


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    * 20 acides aminés participant àla constitution des peptides et protéines Acides Aminés Acides aminés àchaîne hydrocarbonée Glycine ouGly R = H Alanine ouAla R = -CH 3 CH 3 Valine ou Val R = -CH-CH 3 CH 3 Leucine ou Leu R = -CH 2-CH -CH 3 Isoleucine ou Ile R = -CH –CH 2-CH 3 CH 3 Acides Aminés * AA àfonction alcool –OH Sérine ouSer R = -CH 2-OH Thréonine ouThr R = -CHOH-CH 3


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