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Biochimie Acides Aminés, Peptides et Protéines

– D-acide aminé et L-acide aminé • Ils sont appelées “ énantiomères ” (non superposables; images l’un de l’autre dans un miroir) 24 Notation D, L • Les configurations absolues de toutes les molécules dérivées du carbone sont rapportées au D-glycéraldéhyde [isomère (+)] et L-glycéraldéhyde [isomère (-)] 25 Notation D, L • En règle générale les acides aminés


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CH 14 Acides aminés Peptides et protéines

D Acide aminé hétérocyclique E Acides aminés aromatiques COOH NH Proline (Pro)P 1 95 10 64 COOH NH2 Phénylalanine (Phe)F 2 16 9 18 Tyrosine (Tyr)Y COOH NH2 HO 2 20 9 11 10 13 Tryptophane (Trp)W NH NH2 COOH 2 43 9 44 F Aminodiacides et amides Acide aspartique (Asp)D HOOC COOH NH2 1 99 9 90 3 90 Acide glutamique (Glu)E COOH NH2 HOOC 2 10 9 47 4 07


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L'ordre et la nature des acides aminés (ou séquence) d’un

peptide un polymère de quelques acides aminés (dipeptide formé de deux acides aminés, tripeptide de trois acides aminés, - Si un nucléotide désigne un acide aminé on a alors 4 1 = 4 acides aminés possibles - Si deux nucléotides désignent un acide aminé on a alors 4 2 = 16 acides aminés possibles - Si trois nucléotides désignent un acide aminé on a alors 4 3= 64 acides


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LA LIAISON PEPTIDIQUE

Un acide aminé engagé dans une liaison peptidique est appelé résidu, il porte le nom de l’acide aminé dont il dérive, additionné du suffixe « yl » ex : Lysyl, Alanyl, etc II CARACTERISTIQUES DE LA LIAISON PEPTIDIQUE : 1 Géométrie plane : - Les électrons du groupe carbonyle et le doublet électronique libre de l'azote sont très proches - La résonance de ces électrons


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Acide α-aminés

Peptide Acide aminé 7 Erire les ouples de l’alanine 8 Indiquer sous haune des formes de l’alanine sa harge glo ale Remarque : on appelle zwitterion l’ion neutre 9 L’alanine est réée dans les ellules musulaires dont le pH est 7 Sous quelle forme l’alanine est obtenue ? 10 La lysine est un aide α-aminé dont la formule semi-développée est la suivante : O O H NH 2 H 2


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LES PEPTIDES - Yola

C ter l'hydrazine va transformer tous les résidus en aminoacyl hydrazides sauf l'acide aminé en C ter qui ne sera pas modifié et donc facilement identifiable (voir diapo 10) grâce à la méthode de Sanger qui permet d'étudier l'extrémité N ter Le 2,4dinitofluorobenzene ou DNFB réagira avec le NH2 terminal et produira un DNP peptide On utilise ensuite du HCl 6N pour libérer le DNP


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UE1 : Biomolécules (1) : Acides aminés et protéines

Acide aspartique 2 77 Cystéine 5 03 Acide glutamique 3 22 Glutamine 5 65 Glycine 5 97 Histidine 7 47 Isoleucine 5 94 Leucine 5 98 Lysine 9 59 Méthionine 5 74 Phénylalanine 5 48 Proline 6 30 Sérine 5 68 Thréonine 5 64 Tryptophane 5 89 Tyrosine 5 66 Valine 5 96 À pH=pHi, la charge de l’acide aminé =0

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Hydrolyse, hydrolysats protéiques & peptides bioactifs de

propriétés des peptides et détruisent certains acides aminés comme le tryptophane qui est un acide aminé essentiel L’hydrolyse acide est plus utilisée que l’hydrolyse basique Concentration/Séchage Matières premières et/ou Homogénéisation Réglage de la température Ajustement du pH (si nécessaire) Réaction enzymatique Réaction chimique Inactivation G HO ·HQ]\PH )LQG HO ·K


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Chapitre 3 : La liaison peptidique

Une des exception est l'enchaînement X-Pro (X représente un acide aminé et pro est la proline) pour lequel la configuration cis est privilégiée Stabilité de la liaison peptidique • La formation de la liaison peptidique n'est pas favorisée thermodynamiquement ( G= +10 kJ/mol à température ambiante), l’hydrolyse oui • En l'absence de catalyseur, la liaison peptidique est à peu


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Biochimie Acides Aminés, Peptides et Protéines

– D-acide aminé et L-acide aminé • Ils sont appelées “ énantiomères ” (non superposables; images l’un de l’autre dans un miroir) 24 Notation D, L • Les configurations absolues de toutes les molécules dérivées du carbone sont rapportées au D-glycéraldéhyde [isomère (+)] et L-glycéraldéhyde [isomère (-)] 25 Notation D, L • En règle générale les acides aminés


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D Acide aminé hétérocyclique E Acides aminés aromatiques COOH NH Proline (Pro)P 1 95 10 64 COOH NH2 Phénylalanine (Phe)F 2 16 9 18 Tyrosine (Tyr)Y COOH NH2 HO 2 20 9 11 10 13 Tryptophane (Trp)W NH NH2 COOH 2 43 9 44 F Aminodiacides et amides Acide aspartique (Asp)D HOOC COOH NH2 1 99 9 90 3 90 Acide glutamique (Glu)E COOH NH2 HOOC 2 10 9 47 4 07


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LA LIAISON PEPTIDIQUE

Un acide aminé engagé dans une liaison peptidique est appelé résidu, il porte le nom de l’acide aminé dont il dérive, additionné du suffixe « yl » ex : Lysyl, Alanyl, etc II CARACTERISTIQUES DE LA LIAISON PEPTIDIQUE : 1 Géométrie plane : - Les électrons du groupe carbonyle et le doublet électronique libre de l'azote sont très proches - La résonance de ces électrons


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Peptide Acide aminé 7 Erire les ouples de l’alanine 8 Indiquer sous haune des formes de l’alanine sa harge glo ale Remarque : on appelle zwitterion l’ion neutre 9 L’alanine est réée dans les ellules musulaires dont le pH est 7 Sous quelle forme l’alanine est obtenue ? 10 La lysine est un aide α-aminé dont la formule semi-développée est la suivante : O O H NH 2 H 2


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Acide aspartique 2 77 Cystéine 5 03 Acide glutamique 3 22 Glutamine 5 65 Glycine 5 97 Histidine 7 47 Isoleucine 5 94 Leucine 5 98 Lysine 9 59 Méthionine 5 74 Phénylalanine 5 48 Proline 6 30 Sérine 5 68 Thréonine 5 64 Tryptophane 5 89 Tyrosine 5 66 Valine 5 96 À pH=pHi, la charge de l’acide aminé =0

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Une des exception est l'enchaînement X-Pro (X représente un acide aminé et pro est la proline) pour lequel la configuration cis est privilégiée Stabilité de la liaison peptidique • La formation de la liaison peptidique n'est pas favorisée thermodynamiquement ( G= +10 kJ/mol à température ambiante), l’hydrolyse oui • En l'absence de catalyseur, la liaison peptidique est à peu


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Sciences Chimie

acide aminé peptide différence





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    CH 14 Acides aminés Peptides et protéines

    D Acide aminé hétérocyclique E Acides aminés aromatiques COOH NH Proline (Pro)P 1 95 10 64 COOH NH2 Phénylalanine (Phe)F 2 16 9 18 Tyrosine (Tyr)Y COOH NH2 HO 2 20 9 11 10 13 Tryptophane (Trp)W NH NH2 COOH 2 43 9 44 F Aminodiacides et amides Acide aspartique (Asp)D HOOC COOH NH2 1 99 9 90 3 90 Acide glutamique (Glu)E COOH NH2 HOOC 2 10 9 47 4 07


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  13. hydrolysats protéiques & peptides bioactifs de propriétés des peptides et détruisent certains acides aminés comme le tryptophane qui est un acide aminé essentiel L’hydrolyse acide est plus utilisée que l’hydrolyse basique Concentration/Séchage Matières premières et/ou Homogénéisation Réglage de la température Ajustement du pH (si nécessaire) Réaction enzymatique Réaction chimique Inactivation G HO ·HQ]\PH )LQG HO ·K


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